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Notice détaillée

Régulation du cycle cellulaire

Interaction entre p9Ckshs2 et p34cdc2. caractérisation de la p15cdk-BP, une nouvelle protéine interagissant avec p34cdk4 et p33cdk5

Thèses / mémoires Ecrit par: Azzi, Lyamine ; Meijer, l. ; Publié en: 1994

Résumé: Le cycle cellulaire est constitué de deux phases majeures, la phase s (réplication de l'adn) et la phase m (division cellulaire). Celles-ci sont séparées par deux périodes gap(g1 and g2). Le cycle cellulaire est hautement régule par les kinases cycline-dépendantes (les cdk). La transition g2/m est déclenchée par un facteur universel, le mpf m-phase promotion factor, identifie comme un complexe constitue d'au moins deux sous-unités, la p34cdc2 et la cycline bcdc13. L'entrée de la cellule en phase m est caractérisée par une activation de la kinase cdc2 suite a une déphosphorylation sur les résidus thr14 et tyr15. Cette déphosphorylation est catalysee par la phosphatase cdc25. Parmi les protéines régulant la formation et l'activation du complexe p34cdc2/cycline b, la p13suc1/p9ckshs semble jouer un rôle fondamental. La p9ckshs interagit avec la p34cdc2 a travers deux sites coopératifs conduisant a la formation d'un complexe p9ckshs/p34cdc2 très stable. In vitro, la p9ckshs peut s'assembler en une structure hexamèrique impliquant une possible oligomerisation de la p34cdc2 in vivo. Nous avons purifie une protéine de 15 kda, la p15cdk-bp, qui interagit fortement avec les kinases cdk4/cycline d (impliquée en g1) et cdk5/p25 (préférentiellement exprimée dans les tissus nerveux). La p15cdk-bp retient une kinase active envers les protéines chromosomes hmg i/y et p1 et la mbp myéline basic protéine. Immobilisée sur des billes de sépharade, la p15cdk-bp peut constituer un outil important pour étudier la régulation du cycle cellulaire ainsi que la fonction et la pathologie du cerveau.


Edition: Rennes: Université de Rennes 1
Langue: Français
Collation: 56 p. ill. ;30 cm
Diplôme: Doctorat
Etablissement de soutenance: Université de Rennes 1

Note: Bibliogr.pp.37-50; Annexe pp.51-56